ГлаваIV.3.

Ензими

Метаболизмът в тялото може да се определи като съвкупността от всички химични трансформации, на които претърпяват съединенията, идващи отвън. Тези трансформации включват всички известни типове химични реакции: междумолекулен трансфер на функционални групи, хидролитично и нехидролитично разцепване на химични връзки, вътрешномолекулно пренареждане, ново образуване на химични връзки и редокс реакции. Такива реакции протичат в тялото с изключително висока скорост само в присъствието на катализатори. Всички биологични катализатори са вещества с протеинова природа и се наричат ​​ензими (по-нататък F) или ензими (E).

Ензимите не са компоненти на реакциите, а само ускоряват постигането на равновесие чрез увеличаване на скоростта както на директно, така и на обратно преобразуване. Ускоряването на реакцията се дължи на намаляване на енергията на активиране - енергийната бариера, която разделя едно състояние на системата (първоначалното химично съединение) от друго (продукт на реакцията).

Ензимите ускоряват различни реакции в тялото. Така че, съвсем проста от гледна точка на традиционната химия, реакцията на елиминиране на водата от въглеродната киселина с образуването на CO 2 изисква участието на ензим, т.к. без него той протича твърде бавно, за да регулира pH на кръвта. Благодарение на каталитичното действие на ензимите в тялото става възможно да протичат реакции, които без катализатор биха протичали стотици и хиляди пъти по-бавно.

Свойства на ензимите

1. Влияние върху скоростта на химичната реакция: ензимите увеличават скоростта на химичната реакция, но не се изразходват сами.

Скоростта на реакцията е промяната в концентрацията на реакционните компоненти за единица време. Ако върви в права посока, тогава е пропорционална на концентрацията на реагентите, ако в обратна посока, тогава е пропорционална на концентрацията на реакционните продукти. Съотношението на скоростите на правата и обратната реакция се нарича константа на равновесие. Ензимите не могат да променят стойностите на равновесната константа, но състоянието на равновесие възниква по-бързо в присъствието на ензими.

2. Специфика на ензимното действие. В клетките на тялото протичат 2-3 хиляди реакции, всяка от които се катализира от определен ензим. Специфичността на действието на ензима е способността да ускорява хода на една конкретна реакция, без да засяга скоростта на други, дори много подобни.

Има:

Абсолютно– когато F катализира само една специфична реакция ( аргиназа– разграждане на аргинин)

Относително(специална група) – F катализира определен клас реакции (например хидролитично разцепване) или реакции, включващи определен клас вещества.

Специфичността на ензимите се дължи на тяхната уникална аминокиселинна последователност, която определя конформацията на активния център, който взаимодейства с реакционните компоненти.

Вещество, чиято химична трансформация се катализира от ензим, се нарича субстрат ( С ) .

3. Ензимна активност – способността да ускорява скоростта на реакцията в различна степен. Дейността се изразява в:

1) Международни единици за активност - (IU) количеството ензим, което катализира преобразуването на 1 µM субстрат за 1 минута.

2) Каталах (kat) - количеството катализатор (ензим), способно да преобразува 1 мол субстрат за 1 s.

3) Специфична активност - броят на единиците активност (някоя от горните) в тестовата проба към общата маса на протеина в тази проба.

4) По-рядко се използва моларната активност - броят на субстратните молекули, преобразувани от една ензимна молекула за минута.

Дейността зависи преди всичко на температурата . Този или онзи ензим проявява най-голяма активност при оптимална температура. За F на жив организъм тази стойност е в диапазона +37,0 - +39,0° C, в зависимост от вида на животното. С понижаване на температурата брауновото движение се забавя, скоростта на дифузия намалява и следователно процесът на образуване на комплекс между ензима и реакционните компоненти (субстрати) се забавя. Ако температурата се повиши над +40 - +50° Ензимната молекула, която е протеин, претърпява процес на денатурация. В този случай скоростта на химичната реакция значително намалява (фиг. 4.3.1.).

Ензимната активност също зависи от pH на околната среда . За повечето от тях има определена оптимална стойност на pH, при която тяхната активност е максимална. Тъй като клетката съдържа стотици ензими и всеки от тях има свои собствени граници на рН, промените в рН са един от важните фактори в регулирането на ензимната активност. Така в резултат на една химическа реакция с участието на определен ензим, чиято стойност на рН е в диапазона 7,0 - 7,2, се образува продукт, който е киселина. В този случай стойността на pH се измества в областта от 5,5 - 6,0. Активността на ензима рязко намалява, скоростта на образуване на продукта се забавя, но в същото време се активира друг ензим, за който тези стойности на рН са оптимални и продуктът от първата реакция претърпява по-нататъшна химическа трансформация. (Още един пример за пепсин и трипсин).

Химическа природа на ензимите. Структурата на ензима. Активни и алостерични центрове

Всички ензими са протеини с молекулно тегло от 15 000 до няколко милиона Da. Според химичния си строеж се разграничават простоензими (състоящи се само от AA) и комплексензими (имат непротеинова част или простетична група). Белтъчната част се нарича - апоензим, и небелтъчен, ако е ковалентно свързан с апоензима, се нарича коензим, и ако връзката е нековалентна (йонна, водородна) – кофактор . Функциите на простетичната група са следните: участие в акта на катализа, контакт между ензима и субстрата, стабилизиране на ензимната молекула в пространството.

Ролята на кофактор обикновено се играе от неорганични вещества - йони на цинк, мед, калий, магнезий, калций, желязо, молибден.

Коензимите могат да се разглеждат като неразделна част от ензимната молекула. Това са органични вещества, сред които има: нуклеотиди ( АТФ, UMFи др.), витамини или техни производни ( TDF– от тиамин ( В 1), FMN– от рибофлавин ( НА 2), коензим А– от пантотенова киселина ( НА 3), НАД и др.) и тетрапиролови коензими – хеми.

В процеса на катализиране на реакция не цялата ензимна молекула влиза в контакт със субстрата, а определена част от нея, която се нарича активен център. Тази зона на молекулата не се състои от последователност от аминокиселини, а се образува чрез усукване на протеиновата молекула в третична структура. Отделни участъци от аминокиселини се приближават един до друг, образувайки специфична конфигурация на активния център. Важна особеност на структурата на активния център е, че неговата повърхност е комплементарна на повърхността на субстрата, т.е. AK остатъците в тази зона на ензима са способни да влизат в химични взаимодействия с определени групи от субстрата. Човек може да си представи това Активното място на ензима съвпада със структурата на субстрата като ключ и ключалка.

IN активен центърразграничават се две зони: свързващ център, отговорен за закрепването на субстрата, и каталитичен център, отговорен за химичната трансформация на субстрата. Каталитичният център на повечето ензими включва АА като Ser, Cys, His, Tyr, Lys. Сложните ензими имат кофактор или коензим в каталитичния център.

В допълнение към активния център, редица ензими са оборудвани с регулаторен (алостеричен) център. С тази зона на ензима взаимодействат вещества, които влияят на неговата каталитична активност.

Механизъм на действие на ензимите

Актът на катализа се състои от три последователни етапа.

1. Образуване на ензим-субстратен комплекс при взаимодействие през активния център.

2. Свързването на субстрата става в няколко точки в активния център, което води до промяна в структурата на субстрата и неговата деформация поради промени в енергията на връзката в молекулата. Това е вторият етап и се нарича активиране на субстрата. В този случай настъпва известна химическа модификация на субстрата и той се превръща в нов продукт или продукти.

3. В резултат на тази трансформация новото вещество (продукт) губи способността си да се задържа в активния център на ензима и ензим-субстратът, или по-скоро комплексът ензим-продукт, се дисоциира (разпада).

Видове каталитични реакции:

A+E = AE = BE = E + B

A+B +E = AE+B = ABE = AB + E

AB+E = ABE = A+B+E, където E е ензимът, A и B са субстрати или реакционни продукти.

Ензимни ефектори - вещества, които променят скоростта на ензимната катализа и по този начин регулират метаболизма. Сред тях има инхибитори - забавя скоростта на реакцията и активатори - ускоряване на ензимната реакция.

В зависимост от механизма на инхибиране на реакцията се разграничават конкурентни и неконкурентни инхибитори. Структурата на конкурентната инхибиторна молекула е подобна на структурата на субстрата и съвпада с повърхността на активния център като ключ и ключалка (или почти съвпада). Степента на това сходство може дори да е по-висока, отколкото при субстрата.

Ако A+E = AE = BE = E + B, тогава I+E = IE¹

Концентрацията на ензима, способен да катализа, намалява и скоростта на образуване на реакционни продукти рязко спада (фиг. 4.3.2.).

Голям брой химични вещества от ендогенен и екзогенен произход (т.е. образувани в тялото и идващи отвън - съответно ксенобиотици) действат като конкурентни инхибитори. Ендогенните вещества са регулатори на метаболизма и се наричат ​​антиметаболити. Много от тях се използват при лечението на онкологични и микробни заболявания, напр. те инхибират ключови метаболитни реакции на микроорганизми (сулфонамиди) и туморни клетки. Но с излишък на субстрат и ниска концентрация на конкурентния инхибитор, неговият ефект се отменя.

Вторият тип инхибитори са неконкурентни. Те взаимодействат с ензима извън активния център и излишъкът от субстрат не влияе на тяхната инхибиторна способност, както е в случая с конкурентните инхибитори. Тези инхибитори взаимодействат или с определени групи от ензима (тежките метали се свързват с тиоловите групи на Cys) или най-често с регулаторния център, което намалява свързващата способност на активния център. Действителният процес на инхибиране е пълното или частично потискане на ензимната активност при запазване на неговата първична и пространствена структура.

Също така се прави разлика между обратимо и необратимо инхибиране. Необратимите инхибитори инактивират ензима чрез образуване на химична връзка с неговите АК или други структурни компоненти. Това обикновено е ковалентна връзка към едно от местата на активния сайт. Такъв комплекс практически не се дисоциира при физиологични условия. В друг случай инхибиторът нарушава конформационната структура на ензимната молекула и предизвиква нейната денатурация.

Ефектът на обратимите инхибитори може да бъде премахнат, когато има излишък от субстрат или под въздействието на вещества, които променят химичната структура на инхибитора. Конкурентните и неконкурентните инхибитори в повечето случаи са обратими.

В допълнение към инхибиторите са известни и активатори на ензимната катализа. Те:

1) предпазва ензимната молекула от инактивиращи влияния,

2) образуват комплекс със субстрата, който се свързва по-активно с активния център на F,

3) взаимодействайки с ензим, който има кватернерна структура, те отделят неговите субединици и по този начин отварят достъп на субстрата до активния център.

Разпределение на ензимите в тялото

Ензимите, участващи в синтеза на протеини, нуклеинови киселини и ензимите на енергийния метаболизъм присъстват във всички клетки на тялото. Но клетките, които изпълняват специални функции, съдържат и специални ензими. Така клетките на островите на Лангерханс в панкреаса съдържат ензими, които катализират синтеза на хормоните инсулин и глюкагон. Ензимите, които са характерни само за клетките на определени органи, се наричат ​​органоспецифични: аргиназа и урокиназа- черен дроб, кисела фосфатаза- простатата. Чрез промяна на концентрацията на такива ензими в кръвта се преценява наличието на патологии в тези органи.

В клетката отделни ензими са разпределени в цитоплазмата, други са вградени в мембраните на митохондриите и ендоплазмения ретикулум, като такива ензими образуват отделения, в които протичат определени, тясно свързани помежду си етапи на метаболизма.

Много ензими се образуват в клетките и се секретират в анатомични кухини в неактивно състояние - това са проензими. Протеолитичните ензими (които разграждат протеините) често се образуват като проензими. След това под въздействието на рН или други ензими и субстрати настъпва тяхната химическа модификация и активният център става достъпен за субстратите.

Също така има изоензими - ензими, които се различават по молекулярна структура, но изпълняват една и съща функция.

Номенклатура и класификация на ензимите

Името на ензима се формира от следните части:

1. име на субстрата, с който взаимодейства

2. природата на катализираната реакция

3. име на ензимния клас (но това не е задължително)

4. наставка -aza-

пируват - декарбоксил - аза, сукцинат - дехидроген - аза

Тъй като вече са известни около 3 хиляди ензими, те трябва да бъдат класифицирани. Понастоящем е приета международна класификация на ензимите, която се основава на вида на катализираната реакция. Има 6 класа, които от своя страна са разделени на редица подкласове (представени само селективно в тази книга):

1. Оксидоредуктази. Катализира редокс реакции. Те са разделени на 17 подкласа. Всички ензими съдържат небелтъчна част под формата на хем или производни на витамини В2, В5. Субстратът, подложен на окисление, действа като донор на водород.

1.1. Дехидрогеназите премахват водорода от един субстрат и го пренасят към други субстрати. Коензими NAD, NADP, FAD, FMN. Те приемат отстранения от ензима водород, превръщайки го в редуцирана форма (NADH, NADPH, FADH) и го прехвърлят към друг ензимно-субстратен комплекс, където го освобождават.

1.2. Оксидази - катализират преноса на водород към кислород за образуване на вода или H 2 O 2. Е. Цитохромоксидазадихателна верига.

RH + NAD H + O 2 = ROH + NAD + H 2 O

1.3. Моноксидази - цитохром Р450. Според структурата си той е едновременно хемопротеин и флавопротеин. Той хидроксилира липофилните ксенобиотици (според описания по-горе механизъм).

1.4. ПероксидазиИ каталаза- катализират разграждането на водородния пероксид, който се образува по време на метаболитни реакции.

1.5. Оксигенази - катализират реакции, включващи добавяне на кислород към субстрат.

2. Трансферази - катализират преноса на различни радикали от донорна молекула към акцепторна молекула.

А А+ E + B = E А+ A + B = E + B А+ А

2.1. Метилтрансфераза (СН3-).

2.2.Карбоксил- и карбамоилтрансферази.

2.2. Ацилтрансферази – Коензим А (прехвърляне на ацилова група - R -C=O).

Пример: синтез на невротрансмитера ацетилхолин (вижте глава „Протеинов метаболизъм”).

2.3. Хексозилтрансферазите катализират преноса на гликозилни остатъци.

Пример: разцепване на молекула глюкоза от гликоген под въздействието на фосфорилази.

2.4. Аминотрансферази - пренос на аминогрупи

R 1- CO - R 2 + R 1 - CH - Н.Х. 3 - R 2 = R 1 - CH - Н.Х. 3 - R 2 + R 1 - CO - R 2

Те играят важна роля в трансформацията на АК. Общият коензим е пиридоксал фосфат.

Пример: аланин аминотрансфераза(ALT): пируват + глутамат = аланин + алфа-кетоглутарат (вижте глава "Метаболизъм на протеини").

2.5. Фосфотрансфераза (киназа) - катализира преноса на остатъци от фосфорна киселина. В повечето случаи донорът на фосфат е АТФ. Ензимите от този клас участват главно в разграждането на глюкозата.

Пример: Хексо(глюко)киназа.

3. Хидролази - катализират реакциите на хидролиза, т.е. разделяне на вещества с добавяне на мястото, където водната връзка е скъсана. Този клас включва предимно храносмилателни ензими, те са еднокомпонентни (не съдържат небелтъчна част)

R1-R2 +H2O = R1H + R2OH

3.1. Естерази - разграждат естерните връзки. Това е голям подклас ензими, които катализират хидролизата на тиолови естери и фосфоестери.
Пример: NH2).

Пример: аргиназа(цикъл на урея).

4.Лиази - катализират реакции на молекулярно разделяне без добавяне на вода. Тези ензими имат непротеинова част под формата на тиамин пирофосфат (B 1) и пиридоксал фосфат (B 6).

4.1. С-С връзка лиази. Те обикновено се наричат ​​декарбоксилази.

Пример: пируват декарбоксилаза.

5.Изомерази - катализират реакциите на изомеризация.

Пример: фосфопентозна изомераза, пентозофосфат изомераза(ензими от неокислителния клон на пентозофосфатния път).

6.Лигази катализират реакции за синтез на по-сложни вещества от по-прости. Такива реакции изискват енергията на АТФ. „Синтетаза“ се добавя към името на такива ензими.

ЛИТЕРАТУРА КЪМ ГЛАВАТА IV.3.

1. Бишевски А. Ш., Терсенов О. А. Биохимия за лекаря // Екатеринбург: Уралский рабочий, 1994, 384 с.;

2. Knorre D. G., Myzina S. D. Биологична химия. – М.: Висше. училище 1998, 479 стр.;

3. Филипович Ю. Б., Егорова Т. А., Севастянова Г. А. Семинар по обща биохимия // М.: Просвещение, 1982, 311 с.;

4. Leninger A. Биохимия. Молекулярна основа на клетъчната структура и функции // М .: Мир, 1974, 956 с.;

5. Пустовалова Л.М. Семинар по биохимия // Ростов на Дон: Феникс, 1999, 540 с.

В основата на жизнената дейност на всеки организъм са различни химични процеси. главната роляте са посветени на ензимите. Ензимите или ензимите са естествени биокатализатори. В човешкото тяло те участват активно в процеса на смилане на храната, функционирането на централната нервна система и стимулиране на растежа на нови клетки. По своята същност ензимите са протеини, предназначени да ускоряват различни биохимични реакции в организма. Разграждането на протеини, мазнини, въглехидрати и минерали са процеси, в които ензимите са един от основните активни компоненти.

Има доста видове ензими, всеки от които е предназначен да действа върху определено вещество. Протеиновите молекули са уникални и не могат да се заменят една друга. Те изискват определен температурен диапазон, за да бъдат активни. За човешките ензими идеалната температура е нормалната телесна температура. Кислородът и слънчевата светлина разрушават ензимите.

Обща характеристика на ензимите

Тъй като са органични вещества с протеинов произход, ензимите действат на принципа на неорганични катализатори, ускорявайки реакциите в клетките, в които се синтезират. Синоним на името на такива протеинови молекули е ензими. Почти всички реакции в клетките протичат с участието на специфични ензими. Те се състоят от две части. Първата е самата протеинова част, представена от протеин с третична структура и наречена апоензим, втората е активният център на ензима, наречен коензим. Последните могат да бъдат органични/неорганични вещества и именно те действат като основен „ускорител” на биохимичните реакции в клетката. И двете части образуват една протеинова молекула, наречена холоензим.

Всеки ензим е предназначен да действа върху специфично вещество, наречено субстрат. Резултатът от протичащата реакция се нарича продукт. Имената на самите ензими доста често се формират въз основа на името на субстрата с добавяне на края "-ase". Например, ензим, предназначен да разгражда янтарна киселина (сукцинат), се нарича сукцинат дехидрогеназа. В допълнение, името на протеиновата молекула също се определя от вида на реакцията, която осигурява. По този начин дехидрогеназите са отговорни за процеса на регенерация и окисление, а хидролазите са отговорни за разцепването на химичните връзки.

Действието на различни видове ензими е насочено към специфични субстрати. Тоест, участието на белтъчните молекули в определени биохимични реакции е индивидуално. Всеки ензим е свързан със собствен субстрат и може да работи само с него. Апоензимът е отговорен за непрекъснатостта на тази връзка.

Ензимите могат да съществуват в свободно състояние в цитоплазмата на клетката или да взаимодействат с по-сложни структури. Има и определени видове от тях, които действат извън клетката. Те включват например ензими, които разграждат протеини и нишесте. Освен това ензимите могат да се произвеждат от различни микроорганизми.

Отделна област на биохимичната наука - ензимология - е предназначена за изучаване на ензимите и процесите, протичащи с тяхно участие. За първи път се появи информация за специални протеинови молекули, действащи като катализатори, в резултат на изследване на храносмилателните процеси и реакциите на ферментация, протичащи в човешкото тяло. Значителен принос за развитието на съвременната ензимология се приписва на Л. Пастьор, който смята, че всички биохимични реакции в организма протичат с участието изключително на живи клетки. Неодушевените „участници“ в такива реакции са обявени за първи път от Е. Бюхнер в началото на 20 век. По това време изследователят успя да определи, че катализаторът в процеса на ферментация на захароза с последващо освобождаване на етилов алкохол и въглероден диоксид е безклетъчен екстракт от дрожди. Това откритие стана решаващ тласък за подробно изследване на така наречените катализатори на различни биохимични процеси в тялото.

Още през 1926 г. е изолиран първият ензим, уреаза. Автор на откритието е J. Sumner, служител на университета Cornell. След това, в рамките на едно десетилетие, учените изолират редица други ензими и най-накрая е доказана протеиновата природа на всички органични катализатори. Днес светът познава над 700 различни ензима. Но в същото време съвременната ензимология продължава активно да изучава, изолира и изучава свойствата отделни видовепротеинови молекули.

Ензими: протеинова природа

Точно както протеините, ензимите обикновено се разделят на прости и сложни. Първите са съединения, състоящи се от аминокиселини, като трипсин, пепсин или лизозим. Сложните ензими, както бе споменато по-горе, се състоят от протеинова част с аминокиселини (апоензим) и непротеинов компонент, наречен кофактор. Само сложни ензими могат да участват в биореакциите. Освен това, подобно на протеините, ензимите са моно- и полимери, т.е. те се състоят от една или повече субединици.

Общите свойства на ензимите като протеинови структури са:

• ефективност, което предполага значително ускоряване на химичните реакции в тялото;
• селективност към субстрата и вида на извършената реакция;
• чувствителност към температура, киселинно-алкален баланс и други неспецифични физикохимични фактори на средата, в която работят ензимите;
• чувствителност към действието на химически реагенти и др.

Основната роля на ензимите в човешкото тяло е превръщането на едни вещества в други, т.е. субстрати в продукти. Те действат като катализатори в повече от 4 хиляди биохимични жизненоважни реакции. Функциите на ензимите са да насочват и регулират метаболитните процеси. Като неорганични катализатори, ензимите могат значително да ускорят предните и обратните биореакции. Заслужава да се отбележи, че когато действат химично равновесиене е нарушено. Протичащите реакции осигуряват разлагане и окисляване хранителни веществавлизащи в клетките. Всяка протеинова молекула може да извърши огромен брой действия в минута. В същото време ензимният протеин, реагиращ с различни вещества, остава непроменен. Енергията, генерирана по време на окисляването на хранителните вещества, се използва от клетката по същия начин, както продуктите от разпада на веществата, необходими за синтеза на органични съединения.

Днес не само ензимите, използвани за медицински цели, са широко използвани. Ензимите се използват и в хранително-вкусовата и текстилната промишленост, както и в съвременната фармакология.

Класификация на ензимите

На заседанието на V Международен биохимичен съюз, проведено в Москва през 1961 г., е приета съвременната класификация на ензимите. Тази класификация предполага разделянето им на класове в зависимост от вида на реакцията, при която ензимът действа като катализатор. Освен това всеки ензимен клас е разделен на подкласове. За обозначаването им се използва код от четири числа, разделени с точки:

• първото число показва механизма на реакцията, при който ензимът действа като катализатор;
• второто число показва подкласа, към който принадлежи ензимът;
• третото число е подкласът на описания ензим;
• и четвърто, серийният номер на ензима в подкласа, към който принадлежи.

Общо в съвременната класификация на ензимите се разграничават шест класа, а именно:

• Оксидоредуктазите са ензими, които действат като катализатори в различни редокс реакции, протичащи в клетките. Този клас включва 22 подкласа.
• Трансферазите са клас ензими с 9 подкласа. Той включва ензими, които осигуряват транспортни реакции между различни субстрати, ензими, които участват в реакциите на взаимно преобразуване на веществата, както и неутрализиране на различни органични съединения.
• Хидролазите са ензими, които разрушават вътремолекулните връзки на субстрат чрез прикрепване на водни молекули към него. В този клас има 13 подкласа.
• Лиазите са клас, който съдържа само комплексни ензими. Има седем подкласа. Ензимите, принадлежащи към този клас, действат като катализатори в реакциите на разрушаване на C-O, C-C, C-N и други видове органични връзки. Също така ензимите от класа на лиазите участват в обратими биохимични реакции на елиминиране по нехидролитичен начин.
• Изомеразите са ензими, които действат като катализатори в химични процеси на изомерни трансформации, протичащи в една молекула. Подобно на предишния клас, те включват само сложни ензими.
• Лигазите, иначе наричани синтетази, са клас, който включва шест подкласа и представляват ензими, които катализират процеса на свързване на две молекули под въздействието на АТФ.

Съставът на ензимите съчетава отделни области, отговорни за изпълнението на специфични функции. Така ензимите обикновено съдържат активни и алостерични центрове. Последният, между другото, не присъства във всички протеинови молекули. Активният център е комбинация от аминокиселинни остатъци и е отговорен за контакта със субстрата и катализата. Активният център от своя страна е разделен на две части: котва и каталитичен. Ензимите, състоящи се от няколко мономера, могат да съдържат повече от едно активно място.

Алостеричният център е отговорен за ензимната активност. Тази част от ензимите получи името си поради факта, че нейната пространствена конфигурация няма нищо общо с молекулата на субстрата. Промяната в скоростта на реакцията, протичаща с участието на ензима, се дължи на свързването на различни молекули точно с алостеричния център. Ензимите, съдържащи алостерични центрове, са полимерни протеини.

Механизъм на действие на ензимите

Действието на ензимите може да бъде разделено на няколко етапа, по-специално:

• първият етап включва добавянето на субстрата към ензима, в резултат на което се образува ензим-субстратен комплекс;
• вторият етап се състои от трансформиране на получения комплекс в един или няколко преходни комплекса;
• третият етап е образуването на комплекс ензим-продукт;
• и накрая, четвъртият етап включва отделянето на крайния реакционен продукт и ензима, който остава непроменен.

В допълнение, действието на ензимите може да се осъществи чрез различни механизми на катализа. Така се разграничават киселинно-алкалната и ковалентната катализа. В първия случай реакцията включва ензими, съдържащи специфични аминокиселинни остатъци в техния активен център. Такива групи ензими са отлични катализатори за множество реакции в тялото. Ковалентната катализа включва действието на ензими, които образуват нестабилни комплекси при контакт със субстрати. Резултатът от такива реакции е образуването на продукти чрез вътрешномолекулни пренареждания.

Има също три основни типа ензимни реакции:

• „Пинг-понг“ е реакция, при която ензимът се комбинира с един субстрат, заимствайки определени вещества от него, и след това взаимодейства с друг субстрат, давайки му получените химични групи.
• Последователните реакции включват редуващо се добавяне първо на един и след това на друг субстрат към ензима, което води до образуването на така наречения „троен комплекс“, в който се извършва катализа.
• Случайните взаимодействия са реакции, при които субстратите взаимодействат с ензима по хаотичен начин и след катализа те се отцепват в същия ред.

Активността на ензимите е променлива и до голяма степен зависи от различни фактори на околната среда, в които те трябва да действат. Така че основните показатели за ензимната активност са фактори на вътрешно и външно влияние върху клетката. Активността на ензимите се променя в каталах, които показват количеството ензим, което превръща 1 мол от субстрата, с който взаимодейства за секунда. Международната мерна единица е E, показваща количеството ензим, способен да преобразува 1 µmol субстрат за 1 минута.

Ензимно инхибиране: процес

Едно от основните направления в съвременната медицина и в частност на ензимологията е разработването на методи за контрол на скоростта на метаболитните реакции, протичащи с участието на ензими. Инхибирането обикновено се нарича намаляване на ензимната активност чрез използването на различни съединения. Съответно, вещество, което осигурява специфично намаляване на активността на протеиновите молекули, се нарича инхибитор. Съществува различни видовеинхибиране. Така, в зависимост от силата на свързване на ензима с инхибитора, процесът на тяхното взаимодействие може да бъде обратим и съответно необратим. И в зависимост от това как инхибиторът действа върху активния център на ензима, процесът на инхибиране може да бъде конкурентен или неконкурентен.

Активиране на ензими в организма

За разлика от инхибирането, активирането на ензимите предполага увеличаване на тяхното действие в протичащи реакции. Веществата, които ви позволяват да получите желания резултат, се наричат ​​активатори. Такива вещества могат да бъдат органични или неорганични по природа. Например, жлъчни киселини, глутатион, ентерокиназа, витамин С, различни тъканни ензими и др. могат да действат като органични активатори, а различни метални йони, най-често двувалентни, могат да бъдат използвани като неорганични активатори.

Различните ензими, реакциите, протичащи с тяхно участие, както и резултатите от тях са намерили своето широко приложение в най-различни области. В продължение на много години действието на ензимите се използва активно в хранителния, кожения, текстилния, фармацевтичния и много други индустриални сектори. Например, с помощта на естествени ензими, изследователите се опитват да увеличат ефективността на алкохолната ферментация при производството на алкохолни напитки, подобряване на качеството на храната, разработване на нови методи за отслабване и т.н. Но си струва да се отбележи, че използването на ензими в различни отрасли в сравнение с използването на химически катализатори е значително по-ниско. В крайна сметка основната трудност при изпълнението на такава задача на практика е термичната нестабилност на ензимите и тяхната повишена чувствителност към различни фактори. Също невъзможно за многократна употребаензими в производството поради трудното им отделяне от крайните продукти на извършените реакции.

В допълнение, действието на ензимите е намерило активно приложение в медицината, селското стопанство и химическа индустрия. Нека да разгледаме по-отблизо как и къде може да се използва действието на ензимите:

• Хранително-вкусовата промишленост. Всеки знае това добро тестоПри печенето трябва да бухне и да бухне. Но не всеки разбира как точно се случва това. Брашното, от което се прави тестото, съдържа много различни ензими. По този начин амилазата в брашното участва в процеса на разлагане на нишестето, по време на който активно се отделя въглероден диоксид, което допринася за така нареченото „набъбване“ на тестото. Лепкавостта на тестото и задържането на CO2 в него се осигуряват от действието на ензим, наречен протеаза, който се съдържа и в брашното. Оказва се, че изглежда така. Прости неща като приготвянето на тесто за печене включват сложни химически процеси. Също така някои ензими и реакциите, протичащи с тяхното участие, са намерили особено търсене в областта на производството на алкохол. В дрождите се използват различни ензими, за да се гарантира качеството на процеса на алкохолна ферментация. Освен това някои ензими (като папаин или пепсин) помагат за разтварянето на утайката в алкохолните напитки. Ензимите се използват активно и в производството на ферментирали млечни продукти и сирене и др.
• В кожената промишленост ензимите се използват за ефективно разграждане на протеини, което е най-важно при премахване на упорити петна от различни хранителни продукти, кръв и др.
• Целулазата може да се използва при производството на прахове за пране. Но когато използвате такива прахове, за да получите посочения резултат, е необходимо да спазвате допустимата температура на пране.

Освен това при производството на фуражни добавки се използват ензими за повишаване на хранителната им стойност, хидролизиране на протеини и нескорбелни полизахариди. В текстилната промишленост ензимите могат да променят повърхностните свойства на текстила, а в целулозно-хартиената промишленост те могат да премахнат мастило и тонери по време на рециклирането на хартия.

Огромната роля на ензимите в живота модерен човекбезспорен. Още днес техните свойства се използват активно в различни области, но търсенето на нови възможности за използване на уникалните свойства и функции на ензимите също продължава.

Човешки ензими и наследствени заболявания

Много заболявания се развиват на фона на ензимопатии - ензимни дисфункции. Различават се първични и вторични ензимопатии. Първичните заболявания са наследствени, вторичните са придобити. Наследствените ензимопатии обикновено се класифицират като метаболитни заболявания. Унаследяването на генетични дефекти или намалена ензимна активност се извършва предимно по автозомно-рецесивен начин. Например заболяване като фенилкетонурия е следствие от дефект в ензима фенилаланин-4-монооксигеназа. Този ензим обикновено е отговорен за превръщането на фенилаланин в тирозин. В резултат на ензимна дисфункция се натрупват необичайни метаболити на фенилаланин, които са токсични за тялото.

Ензимопатиите също включват подагра, чието развитие се дължи на нарушение на метаболизма на пуриновите основи и, като следствие, стабилно повишаване на нивото на пикочна киселинав кръвта. Галактоземията е друго заболяване, причинено от наследствена дисфункция на ензимите. Тази патология се развива поради нарушение на въглехидратния метаболизъм, при което тялото не може да превърне галактозата в глюкоза. Последицата от това нарушение е натрупването на галактоза и нейните метаболитни продукти в клетките, което води до увреждане на черния дроб, централната нервна система и други жизненоважни системи на тялото. Основните прояви на галактоземия са диария, повръщане, което се появява веднага след раждането на дете, обструктивна жълтеница, катаракта и забавено физическо и интелектуално развитие.

Различни гликогенози и липидози също принадлежат към наследствени ензимопатии, иначе наречени ензимни патологии. Развитието на такива нарушения се дължи на ниската ензимна активност в човешкото тяло или пълното му отсъствие. Наследствените метаболитни дефекти обикновено са придружени от развитие на заболявания с различна тежест. Въпреки това, някои ензимопатии могат да бъдат асимптоматични и се определят само когато се извършват подходящи диагностични процедури. Но основно първите симптоми на наследствени метаболитни нарушения се появяват в ранна детска възраст. Това се случва по-рядко при по-големи деца и още повече при възрастни.

При диагностицирането на наследствени ензимопатии важна роля играе генеалогичният метод на изследване. В този случай експертите проверяват ензимните реакции в лабораторията. Наследствените ензимопатии могат да доведат до нарушения в производството на хормони, които са от особено значение за пълноценното функциониране на организма. Например, надбъбречната кора произвежда глюкокортикоиди, които са отговорни за регулирането на въглехидратния метаболизъм, минералкортикоиди, които участват във водно-солевия метаболизъм, както и андрогенни хормони, които имат пряк ефект върху развитието на вторичните полови белези при юноши. . По този начин нарушаването на производството на тези хормони може да доведе до развитие на множество патологии в различни системи на органи.

Процесът на обработка на храната в човешкото тяло протича с участието на различни храносмилателни ензими. По време на храносмилането на храната всички вещества се разграждат на малки молекули, тъй като само съединения с ниско молекулно тегло могат да проникнат през чревната стена и да се абсорбират в кръвния поток. Специална роля в този процес имат ензимите, които разграждат протеините до аминокиселини, мазнините до глицерол и мастни киселини и нишестето до захари. Разграждането на протеините се осигурява от действието на ензима пепсин, съдържащ се в основния орган на храносмилателната система - стомаха. Някои храносмилателни ензими се произвеждат в червата от панкреаса. По-специално те включват:

• трипсин и химотрипсин, чиято основна цел е хидролиза на протеини;
• амилаза - ензими, които разграждат мазнините;
• липаза - храносмилателни ензими, които разграждат нишестето.

Храносмилателните ензими като трипсин, пепсин, химотрипсин се произвеждат под формата на проензими и едва след като попаднат в стомаха и червата, се активират. Тази функция предпазва тъканите на стомаха и панкреаса от тяхното агресивно въздействие. Освен това вътрешната обвивка на тези органи е допълнително покрита със слой слуз, което гарантира още по-голяма безопасност.

Някои храносмилателни ензими също се произвеждат в тънките черва. Ензим с подобно име целулаза е отговорен за обработката на целулозата, която влиза в тялото заедно с растителните храни. С други думи, почти всяка част от стомашно-чревния тракт произвежда храносмилателни ензими, от слюнчените жлези до дебелото черво. Всеки тип ензим изпълнява свои собствени функции, като заедно осигурява висококачествено смилане на храната и пълното усвояване на всички хранителни вещества в тялото.

Ензими на панкреаса

Панкреасът е орган със смесена секреция, т.е. изпълнява както ендо-, така и екзогенни функции. Панкреасът, както бе споменато по-горе, произвежда редица ензими, които се активират под въздействието на жлъчката, която навлиза в храносмилателните органи заедно с ензимите. Ензимите на панкреаса са отговорни за разграждането на мазнините, протеините и въглехидратите в прости молекули, които могат да преминат през клетъчната мембрана в кръвния поток. По този начин, благодарение на панкреатичните ензими, се получава пълно усвояване на полезните вещества, влизащи в тялото заедно с храната. Нека разгледаме по-подробно действието на ензимите, синтезирани от клетките на този орган на стомашно-чревния тракт:

• амилазата, заедно с ензимите на тънките черва като малтаза, инвертаза и лактаза, осигуряват разграждането на сложни въглехидрати;
• протеазите, иначе наречени протеолитични ензими в човешкото тяло, са представени от трипсин, карбоксипептидаза и еластаза и са отговорни за разграждането на протеините;
• нуклеази – панкреатични ензими, представени от дезоксирибонуклеаза и рибонуклеаза, действащи върху аминокиселините РНК, ДНК;
• липазата е панкреатичен ензим, отговорен за превръщането на мазнините в мастни киселини.

Панкреасът също така синтезира фосфолипаза, естераза и алкална фазатаза.

Най-опасните в активна форма са протеолитичните ензими, произведени от органа. Ако процесът на тяхното производство и секреция в други органи на храносмилателната система е нарушен, ензимите се активират директно в панкреаса, което води до развитие на остър панкреатити свързаните с това усложнения. Инхибитори на протеолитичните ензими, които инхибират тяхното действие, са панкреатичен полипептид и глюкагон, соматостатин, пептид YY, енкефалин и панкреастатин. Изброените инхибитори могат да инхибират производството на панкреатични ензими чрез въздействие върху активните елементи на храносмилателната система.

Основните процеси на храносмилане на постъпилата в тялото храна протичат в тънките черва. В този отдел на стомашно-чревния тракт се синтезират и ензими, чийто процес на активиране протича съвместно с ензимите на панкреаса и жлъчния мехур. Тънкото черво е част от храносмилателния тракт, в която протичат последните етапи на хидролиза на хранителните вещества, влизащи в тялото заедно с храната. Той синтезира различни ензими, които разграждат олиго- и полимерите до мономери, които могат лесно да се абсорбират от лигавицата на тънките черва и да навлязат в лимфата и кръвния поток.

Под въздействието на ензими в тънките черва протича процесът на разграждане на протеини, които са претърпели предварителна трансформация в стомаха в аминокиселини, сложни въглехидрати в монозахариди, мазнини в мастни киселини и глицерол. Чревният сок съдържа над 20 вида ензими, участващи в процеса на смилане на храната. С участието на панкреатични и чревни ензими се осигурява пълна обработка на химуса (частично усвоена храна). Всички процеси в тънките черва се случват в рамките на 4 часа след навлизането на химуса в тази част на храносмилателния тракт.

Важна роля в храносмилането на храната в тънките черва играе жлъчката, която навлиза в дванадесетопръстника по време на процеса на храносмилане. В самата жлъчка няма ензими, но тази биологична течност засилва действието на ензимите. Жлъчката е най-важна за разграждането на мазнините, превръщайки ги в емулсия. Такава емулгирана мазнина се разгражда много по-бързо под въздействието на ензими. Мастните киселини, взаимодействайки с жлъчните киселини, се превръщат в лесно разтворими съединения. В допълнение, секрецията на жлъчката стимулира чревната подвижност и производството на храносмилателен сок от панкреаса.

Чревният сок се синтезира от жлези, разположени в лигавицата на тънките черва. Тази течност съдържа храносмилателни ензими, както и ентерокиназа, която е предназначена да активира действието на трипсин. В допълнение, чревният сок съдържа ензим, наречен ерепсин, който е необходим за крайния етап на разграждане на протеини, ензими, които действат върху различни видове въглехидрати (например амилаза и лактаза), както и липаза, предназначена да преобразува мазнините.

Стомашни ензими

Процесът на смилане на храната протича на етапи във всяка част на стомашно-чревния тракт. И така, започва в устната кухина, където храната се раздробява от зъбите и се смесва със слюнката. Именно слюнката съдържа ензими, които разграждат захарта и нишестето. След устната кухина натрошената храна навлиза в хранопровода в стомаха, където започва следващият етап от нейното смилане. Основният стомашен ензим е пепсинът, предназначен да превръща протеините в пептиди. В стомаха присъства и желатиназа, ензим, чиято основна задача е разграждането на колаген и желатин. Освен това храната в кухината на този орган е изложена на амилаза и липаза, които съответно разграждат нишестето и мазнините.

Способността на тялото да получи всички необходими хранителни вещества зависи от качеството на храносмилателния процес. Разграждането на сложни молекули на множество прости осигурява тяхното по-нататъшно усвояване в кръвния и лимфния поток на следващите етапи на храносмилането в други части на стомашно-чревния тракт. Недостатъчното производство на стомашни ензими може да причини развитието на различни заболявания.

Чернодробните ензими са от голямо значение за протичането на различни биохимични процеси в организма. Функциите на протеиновите молекули, произвеждани от този орган, са толкова многобройни и разнообразни, че всички чернодробни ензими обикновено се разделят на три основни групи:

• Секреторни ензими, предназначени да регулират процеса на кръвосъсирване. Те включват холинестераза и протромбиназа.
• Индикаторни чернодробни ензими, включително аспартат аминотрансфераза, съкратено AST, аланин аминотрансфераза, съответно обозначена като ALT, и лактат дехидрогеназа, LDH. Изброените ензими сигнализират за увреждане на органните тъкани, при което хепатоцитите се разрушават, „напускат“ чернодробните клетки и навлизат в кръвния поток;
• Екскреторните ензими се произвеждат от черния дроб и напускат органа с потта на жлъчката. Тези ензими включват алкална фосфатаза. Ако изтичането на жлъчка от органа е нарушено, нивото на алкалната фосфатаза се повишава.

Нарушеното функциониране на някои чернодробни ензими в бъдеще може да доведе до развитие на различни заболявания или да сигнализира за тяхното присъствие в момента.

Един от най-информативните тестове за чернодробни заболявания е биохимията на кръвта, която ви позволява да определите нивото на индикаторните ензими AST и ATL. Така нормалните нива на аспартат аминотрансфераза за една жена са 20-40 U/l, а за представителите на силния пол – 15-31 U/l. Увеличаването на активността на този ензим може да показва увреждане на хепатоцитите от механичен или некротичен характер. Нормалните нива на аланин аминотрансферазата не трябва да надвишават 12-32 U/L при жените, докато за мъжете ниво на активност на ALT от 10-40 U/L се счита за нормално. Увеличаването на активността на ALT, достигащо десетократно ниво, може да показва развитието на инфекциозни заболявания на органа, много преди появата на първите им симптоми.

За диференциална диагноза обикновено се използват допълнителни изследвания на активността на чернодробните ензими. За тази цел може да се направи анализ за LDH, GGT и GLDG:

• Нормата за лактатдехидрогеназна активност е показател, вариращ от 140-350 U/l.
• Повишеното ниво на GLDG може да е признак на дегенеративно увреждане на органи, тежка интоксикация, инфекциозни заболявания или онкология. Максимално допустимият показател на такъв ензим за жените е 3,0 U/l, а за мъжете – 4,0 U/l.
• Нормата за GGT ензимна активност при мъжете е до 55 U/l, при жените – до 38 U/l. Отклоненията от тази норма могат да показват развитието на диабет, както и заболявания на жлъчните пътища. В този случай индикаторът за активност на ензима може да се увеличи десетки пъти. В допълнение, GGT в съвременната медицина се използва за определяне на алкохолна хепатоза.

Ензимите, синтезирани от черния дроб, имат различни функции. Така някои от тях заедно с жлъчката се отделят от органа през жлъчните пътища и участват активно в процеса на смилане на храната. Ярък примерОсвен това действа алкалната фосфатаза. Нормалното ниво на активност на този ензим в кръвта трябва да бъде в диапазона 30-90 U/l. Струва си да се отбележи, че при мъжете тази цифра може да достигне 120 U / l (при интензивни метаболитни процеси цифрата може да се увеличи).

Кръвни ензими

Определянето на активността на ензимите и тяхното съдържание в организма е един от основните диагностични методи при определяне на различни заболявания. По този начин кръвните ензими, съдържащи се в неговата плазма, могат да показват развитието на чернодробни патологии, възпалителни и некротични процеси в тъканните клетки, заболявания на сърдечно-съдовата система и др. Кръвните ензими обикновено се разделят на две групи. Първата група включва ензими, секретирани в кръвната плазма от някои органи. Например, черният дроб произвежда така наречените прекурсори на ензими, необходими за функционирането на системата за коагулация на кръвта.

Втората група има много голямо количествокръвни ензими. В тялото на здрав човек такива протеинови молекули нямат физиологично значение в кръвната плазма, тъй като те действат изключително на вътреклетъчно ниво в органите и тъканите, от които се произвеждат. Обикновено активността на такива ензими трябва да бъде ниска и постоянна. При увреждане на клетките, което е придружено от различни заболявания, съдържащите се в тях ензими се освобождават и навлизат в кръвта. Причината за това може да са възпалителни и некротични процеси. В първия случай освобождаването на ензими възниква поради нарушение на пропускливостта на клетъчната мембрана, във втория - поради нарушение на целостта на клетките. Освен това, колкото по-високо е нивото на ензимите в кръвта, толкова по-голяма е степента на увреждане на клетките.

Биохимичният анализ ви позволява да определите активността на определени ензими в кръвната плазма. Той се използва активно в диагностиката на различни заболявания на черния дроб, сърцето, скелетната мускулатура и други видове тъкани в човешкото тяло. В допълнение, така наречената ензимна диагностика при определяне на някои заболявания взема предвид субклетъчната локализация на ензимите. Резултатите от подобни изследвания позволяват да се определи какви точно процеси протичат в организма. Така при възпалителни процеси в тъканите кръвните ензими имат цитозолна локализация, а при некротични лезии се определя наличието на ядрени или митохондриални ензими.

Струва си да се отбележи, че повишаването на съдържанието на ензими в кръвта не винаги се дължи на увреждане на тъканите. Активната патологична пролиферация на тъканите в тялото, по-специално по време на рак, повишеното производство на определени ензими или нарушената екскреторна способност на бъбреците също може да се определи от повишеното съдържание на определени ензими в кръвта.

В съвременната медицина специално място се отделя на използването на различни ензими за диагностични и терапевтични цели. Ензимите също са намерили своето приложение като специфични реагенти, които позволяват точното определяне на различни вещества. Например, при извършване на анализ за определяне на нивото на глюкоза в урината и кръвния серум, съвременните лаборатории използват глюкозооксидаза. Уреазата се използва за оценка на количественото съдържание на урея в урината и кръвните изследвания. Различни видоведехидрогеназите позволяват точно да се определи наличието на различни субстрати (лактат, пируват, етилов алкохол и др.).

Високата имуногенност на ензимите значително ограничава използването им за терапевтични цели. Но въпреки това, така наречената ензимна терапия се развива активно, използвайки ензими (лекарства, които ги съдържат) като средство за заместваща терапия или елемент от комплексно лечение. Заместителната терапия се използва при стомашно-чревни заболявания, чието развитие е причинено от недостатъчно производство на храносмилателен сок. Ако има дефицит на панкреатични ензими, техният дефицит може да бъде компенсиран чрез перорално приложение лекарства, в който присъстват.

В ролята допълнителен елементпри комплексно лечение ензимите могат да се използват за различни заболявания. Например, протеолитични ензими като трипсин и химотрипсин се използват при лечението на гнойни рани. Препарати с ензимите дезоксирибонуклеаза и рибонуклеаза се използват при лечение на аденовирусен конюнктивит или херпетичен кератит. Ензимните препарати се използват и при лечение на тромбози и тромбоемболии, рак и др. Употребата им е важна за резорбцията на контрактури от изгаряния и следоперативни белези.

Използването на ензими в съвременната медицина е много разнообразно и тази област непрекъснато се развива, което ни позволява постоянно да намираме нови и повече ефективни методилечение на определени заболявания.

Тялото на всяко живо същество се състои от голям брой клетки. Те се състоят от структурни тела, между които протичат различни биохимични реакции. Всяка химическа реакция се контролира от важни компоненти. Ензими: техните функции, класификация и роля в организма.

Има огромен брой от тях в тялото и всеки е зает със собствения си бизнес: някои от тях прекъсват връзките органични съединения, докато други, напротив, ги образуват, ускорявайки синтеза на нови вещества.

Някои могат да повлияят на молекулите, променяйки тяхната структура, докато други играят защитна роля, унищожавайки чужди структури, които са влезли в тялото. Някои просто изпълняват транспортни функции, но са не по-малко важни от други за тялото.

Ролята на ензимите в човешкото тяло

Какво е.Ензимите в тялото са представени от протеинови молекули или РНК молекули, които ускоряват протичането на всяка химическа реакция. Основните му функции са разграждането, както и образуването на напълно нови и жизненоважни вещества. Наричат ​​се още ензими, думата идва от латинския “ ферментум",какво значи квас? Иима над 4000 хиляди от тях или биокатализатори.

В природата няма по-силни катализатори, които да имат способността да ускоряват значително процеса на живот. Благодарение на тях реакциите в клетките протичат милиарди пъти по-бързо и по-активно.

Интересно е, че...Само една микроскопична молекула от ензима каталаза като по чудо, само за една секунда, разрушава връзките на 10 хиляди молекули водороден прекис, които се образуват при окислителните реакции на тялото, и ги превръща във вода и кислород.

Те могат да контролират всичко необходими процесиразделяне, дишане, кръвообращение, синтез и метаболизъм, размножаване. Без тяхно участие е невъзможно свиването на мускулите и предаването на нервните импулси. Дори липсата на една от хилядната армия от ензими може да доведе до сериозни последствия.

Хареса ми едно сравнение, на което попаднах в един от форумите, обсъждащи този въпрос. Защото без ферментумнито една химическа реакция в тялото, нито един процес, свързан с метаболизма или генетичната информация, не е заобиколен. Един от събеседниците сравнява тях с работници, без които не можете, ако ще строите къщата си.

Всеки елемент от живия организъм има свой собствен набор от много сложни и много интересни биокатализатори. В момента на пълно изключване или значително намаляване на някой от тях могат да настъпят силни промени в човешкото тяло, които могат да доведат до една или друга патология.

Къде се намират

Основната част от тях е свързана с определени клетъчни органели, където те проявяват своите функции. В ядрата на клетките има ензими, отговорни за синтеза на ДНК и изграждането на РНК (чрез транскрипция на ДНК), в митохондриите има биокатализатори, отговорни за попълването на енергия, и тези, които допринасят за разкъсването на връзките между аминокиселините, образуващи протеини или нуклеиновите киселини "живеят" в лизозомите.

Какви условия са благоприятни за биокатализаторите?

По принцип реакциите с тяхно участие протичат в слабо алкални, слабо киселинни или неутрална среда. Но все пак за всяка молекула има разлики в стойностите на pH на околната среда.

Температурните показатели за всички топлокръвни животни и хора са най-благоприятни при стойности от 37 до 40 градуса.

Но в растенията, дори по време на зимен покой, при температури под 0 градуса, активността на биокатализаторите не спира.

Но температури над 70 градуса са пагубни за тях, тъй като по своята структура те са белтъчни молекули и на това ниво денатурират (разрушават).

Класификация

Съществуват 2 известни ензимни групи, като се вземе предвид формата на тяхната структура:

1. Прост, с протеинова природа. Те се произвеждат самостоятелно от тялото.
2. Комплекс с непротеинова основа и протеинови компоненти. Небелтъчните молекули включват вещества, които нямат способността да се синтезират в живия организъм и следователно влизат в него заедно с консумираните продукти. Те обикновено се наричат ​​коензими. Тези вещества включват: всички витамини В, С и редица микроелементи.

Разделяне по функционалност. Например, храносмилателни, отговорни за всички процеси на разграждане на хранителни вещества. Такива молекули се намират предимно в слюнката, както и във всички лигавици на стомаха и панкреаса.

По вид на катализираните реакции, в медицината има:

• амилаза, която насърчава разграждането на сложната захар в проста захар (впоследствие ензимът може да вземе активно участие във всички жизнени процеси);
• липаза, която участва активно в хидролизата на мастните киселини и спомага за разграждането на мазнините до компоненти, които впоследствие лесно се абсорбират от тялото;
• протеаза, която насърчава разграждането на протеините до аминокиселини.

Има и метаболитни. Те участват доста активно в окислително-възстановителните реакции, както и в синтеза на протеини.

Защитни ензими , като участва активно в защитата на целия организъм. Те са в състояние да предотвратят появата на вредни бактерии и вируси, а ако влязат, те са в състояние да осигурят достойна съпротива.

Най-важният ензим от тази група е лизозимът, който насърчава пълното разграждане на обвивката на патогенната бактерия, след което се активират голям брой имунни реакции, които от своя страна могат да предпазят тялото от възможни възпалителни процеси.

По изпълнявани функции :

Функциите на всеки са различни. Всеки от тях извършва (катализира) само един биохимичен процес. Според видовете катализирани реакции ензимите се разделят на няколко класа:

1. Оксидоредуктази. Тази група участва активно във всички окислително-възстановителни реакции. По време на реакциите ензимите подпомагат преноса на електрони и водород и катализират окислителните процеси. Те включват: дехидрогеназа, пероксидаза, оксидаза),
2. Трансферази. Те са изключително отговорни за преноса на всички атомни групи, карбоксилни, амино, сулфоформилни и фосфорилни, и също така допринасят за разграждането и синтеза на протеини.
3. Хидролази. Насърчава разграждането на ненужните връзки и помага на водните молекули да се интегрират в цялостния състав на тялото. Известни представители на тази група: уреаза, фосфатаза, астераза, амилаза, липаза, гликозидаза),
4. изомерази. Те са своеобразни преобразуватели на всякакви вещества в организма.
5. Лиази. Те участват активно в онези реакции, които допринасят за образуването на метаболитни вещества и вода (чрез елиминиране на CO2, H2O, NH3) от изходното вещество. Те включват: лиаза, декаминаза, декарбоксилаза, дехидратаза,
6. Лигази. Насърчаване на превръщането на сложни вещества в прости. Те участват активно в синтеза на протеини, въглехидрати и мастни киселини.

Опасен ли е за здравето дефицитът на биокатализатори?

Ензимната недостатъчност според произхода се дели на 2 вида – вродена и придобита. В първия случай такова заболяване може активно да се развие на генетично ниво или на фона на нарушения или заболявания на панкреаса. В същото време може да се осигури всякакво лечение, всичко зависи от това какво точно е провокирало заболяването.

Вроденият дефицит на ензими, както и техният излишък, води до развитие на заболявания и дори смърт, а заболяванията са няколко и се обединяват в група, наречена ензимопатии.

• При нарушаване на синтеза на катализатора, отговорен за превръщането на галактозата в глюкоза, при децата възниква наследствено заболяване - галактоземия.
• При фенилкетонурия умствената дейност е нарушена поради неспособността на тялото да синтезира ензима, който участва в превръщането на фенилаланин в тирозин.

Следователно въз основа на активността на тези вещества в урината, кръвта, семенната или гръбначномозъчната течност може да се постави една или друга диагноза. За да направите това, се провеждат тестове за ензими, които позволяват да се идентифицират заболявания в ранен стадий на тяхното развитие, например панкреатит и нефрит, вирусен хепатит и инфаркт на миокарда.

Причини за ензимен дефицит при деца

Що се отнася до придобитата степен на развитие на заболяването при деца, заболяването възниква в резултат на някои минали патологии:

• определени заболявания на панкреаса;
• всички видове инфекциозни заболявания;
• всяко тежко заболяване;
• нарушение на чревната флора;
• интоксикация поради прекомерна употреба на определени лекарства;
• намиране в доста неблагоприятна екологична ситуация;
• с изтощение на тялото, причинено от липса на протеини и полезни витамини.

Основните причини за наличието на дефицит при деца под една година са инфекция на цялото тяло и неправилно хранене. Разбира се, други фактори могат да провокират този вид нарушение.

Като отделно заболяване, липсата на биокатализатори се отразява негативно на всички храносмилателни процеси. Всяка проява на заболяването засяга благосъстоянието на детето и естеството на изпражненията му.

Симптомите са:

• наличие на течни изпражнения;
• значително намаляване на апетита на бебето;
• чувство на гадене и дори повръщане;
• детето започва да губи тегло рязко и без причина;
• физическото развитие е притъпено;
• Може да се появи подуване на корема, както и някои болезнени усещания, които могат да бъдат причинени от процесите на гниене на храната.

Фактът, че бебето започва да развива заболяване, може лесно да бъде разпознат по външен виддете. Той става много летаргичен, няма апетит и процесът на изпразване се случва повече от 8 пъти на ден. Тази симптоматика е много подобна на чревна инфекция, но гастроентерологът може да разпознае заболяването въз основа на резултатите от анализа на изпражненията.

Недостатъчното количество ензими в организма има Отрицателно влияниеза всички съществуващи характеристикиПредседател. В този случай симптомите са ясно изразени с пенести изпражнения, които имат доста неприятна кисела миризма и се екскретират в много течна форма.

Тази промяна в движенията на червата показва, че в тялото преобладава голямо количество въглехидрати. Дефицитът на биокатализатори може да се прояви в различни храносмилателни проблеми. Постоянно разхлабени изпражнения, летаргия и необяснимо подуване на корема са основните симптоми на наличието на патология.

Принудителни мерки

Когато детето е диагностицирано с такова заболяване, специалистите често предписват специална диета. По това време е необходимо напълно да изключите храните, съдържащи глутен, от диетата на бебето. Лекарите препоръчват използването картофено пюре, оризова каша, както и пресни зеленчуци и плодове.
Ако заболяването на детето е наследствено, тогава му се предписва диета през целия живот. Освен това ще трябва постоянно да използвате лекарства, които спомагат за нормалното функциониране.

Къде се използват ензимите от хората?

Биокатализаторите, като активни протеинови молекули, които улесняват превръщането на едно вещество в друго, се използват широко от хората поради способността им да запазват свойствата и функциите си извън тялото.

• Протеолитичният ензим папая, който се изолира от сока на едноименния плод, се използва за производство на бира и омекотяване на месо;
• пепсинът се използва за производство на инстантни каши;
• трипсин - за производство на детска храна;
• ренинът, получен от стомаха на телета, се използва при производството на сирене.

Каталазата се използва за разграждане в каучуковата и хранително-вкусовата промишленост.

А пектидазата и целулозата, които разграждат полизахаридните вериги, се използват за избистряне на плодови сокове.

Те се използват широко във фармакологията за производство на лекарства.

• Какви са ползите от ферментиралата храна и как да я приготвите у дома ще научите от статията:

По този начин ензимите или биокатализаторите са активни протеини, без които човешкият живот е невъзможен. Разбирайки техните функции, не трябва да пренебрегвате препоръките на лекарите. Ролята на ензимите е насочена към подобряване на функционирането на клетъчните структури, което води до координирана дейност на целия организъм.

Здраве за вас, скъпи читатели!

☀ ☀ ☀

Статиите в блога използват снимки от отворени интернет източници. Ако внезапно видите снимка на вашия автор, моля, уведомете редактора на блога чрез формата. Снимката ще бъде изтрита или ще бъде предоставена връзка към вашия ресурс. Благодаря за разбирането!

Храносмилателни ензими- Това са белтъчни вещества, които се произвеждат в стомашно-чревния тракт. Те осигуряват процеса на смилане на храната и стимулират нейното усвояване.

Основната функция на храносмилателните ензими е разграждането на сложни вещества в по-прости, които лесно се абсорбират в червата на човека.

Действието на протеиновите молекули е насочено към следните групи вещества:

• протеини и пептиди;
• олиго- и полизахариди;
• мазнини, липиди;
• нуклеотиди.

Видове ензими

1. Пепсин.Ензимът е вещество, което се произвежда в стомаха. Действа върху протеиновите молекули в храната, като ги разгражда до техните елементарни компоненти – аминокиселини.
2. Трипсин и химотрипсин.Тези вещества са част от групата панкреатични ензими, които се произвеждат от панкреаса и се доставят в дванадесетопръстника. Тук те също засягат протеиновите молекули.
3. Амилаза.Ензимът е вещество, което разгражда захарите (въглехидратите). Амилазата се произвежда в устата и тънките черва. Той разгражда един от основните полизахариди – нишестето. Резултатът е малък въглехидрат - малтоза.
4. Малтаза.Ензимът влияе и върху въглехидратите. Негов специфичен субстрат е малтозата. Разгражда се на 2 молекули глюкоза, които се абсорбират от чревната стена.
5. Сахараза.Протеинът действа върху друг често срещан дизахарид, захарозата, който се намира във всяка храна с високо съдържание на въглехидрати. Въглехидратите се разграждат до фруктоза и глюкоза, които лесно се усвояват от тялото.
6. Лактаза.Специфичен ензим, който действа върху въглехидратите от млякото - лактозата. При разпадането му се получават други продукти – глюкоза и галактоза.
7. Нуклеази.Ензимите от тази група действат върху нуклеиновите киселини – ДНК и РНК, които се съдържат в храната. След експозиция веществата се разпадат на отделни компоненти - нуклеотиди.
8. Нуклеотидаза.Втората група ензими, които действат върху нуклеиновите киселини, се наричат ​​нуклеотидази. Те разграждат нуклеотидите, за да се получат по-малки компоненти - нуклеозиди.
9. Карбоксипептидаза.Ензимът действа върху малки протеинови молекули - пептиди. В резултат на този процес се получават отделни аминокиселини.
10. Липаза.Веществото разгражда мазнините и липидите, постъпващи в храносмилателната система. В този случай се образуват техните компоненти - алкохол, глицерин и мастни киселини.

Липса на храносмилателни ензими

Недостатъчното производство на храносмилателни ензими е сериозен проблем, който изисква медицинска намеса. С малко количество ендогенни ензими храната не може да се смила нормално в червата на човека.

Ако веществата не се усвояват, те не могат да се абсорбират в червата. Храносмилателната система може да абсорбира само малки фрагменти от органични молекули. Големите компоненти, които са включени в храната, не могат да бъдат от полза за човек. В резултат на това тялото може да развие дефицит на определени вещества.

Липсата на въглехидрати или мазнини ще доведе до лишаване на тялото от „гориво“ за енергична дейност. Дефицитът на протеини лишава човешкото тяло строителен материал, които са аминокиселини. В допълнение, лошото храносмилане води до промени в характера на изпражненията, което може да повлияе неблагоприятно на характера.

причини

• възпалителни процеси в червата и стомаха;
• хранителни разстройства (преяждане, недостатъчна топлинна обработка);
• метаболитни заболявания;
• панкреатит и други заболявания на панкреаса;
• увреждане на черния дроб и жлъчните пътища;
• вродени патологии на ензимната система;
• постоперативни последствия (ензимен дефицит поради отстраняване на част от храносмилателната система);
• лечебни ефекти върху стомаха и червата;
• бременност;

Симптоми

Дългосрочното персистиране на храносмилателна недостатъчност е придружено от появата на общи симптоми, свързани с намалено снабдяване на организма с хранителни вещества. Тази група включва следните клинични прояви:

• обща слабост;
• намалена производителност;
• главоболие;
• нарушения на съня;
• повишена раздразнителност;
• в тежки случаи симптоми на анемия поради недостатъчна абсорбция на желязо.

Излишък от храносмилателни ензими

Излишните храносмилателни ензими най-често се наблюдават при заболяване като панкреатит. Състоянието е свързано със свръхпроизводство на тези вещества от клетките на панкреаса и нарушаване на екскрецията им в червата. В тази връзка се развива активно възпаление в органната тъкан, причинено от действието на ензими.

Признаците на панкреатит могат да включват:

• силна болка в коремната област;
• гадене;
• подуване на корема;
• нарушение на характера на изпражненията.

Често се развива общо влошаване на състоянието на пациента. Появяват се обща слабост, раздразнителност, телесното тегло намалява, нормалният сън се нарушава.

Как да идентифицираме смущенията в синтеза на храносмилателни ензими?

Основни принципи на терапия на ензимни нарушения

Промяната в производството на храносмилателни ензими е причина да се консултирате с лекар. След задълбочен преглед лекарят ще определи причината за нарушенията и ще предпише подходящо лечение. Не се препоръчва да се справяте сами с патологията.

Важен компонент на лечението е правилното хранене. На пациента се предписва подходяща диета, която е насочена към улесняване на храносмилането на храната. Необходимо е да се избягва преяждането, тъй като това провокира чревни разстройства. На пациентите се предписва лекарствена терапия, включително заместителна терапия.

Конкретните лекарства и техните дози се избират от лекаря.

Ензимите (Ензимите) са специфични протеини, биологично активни органични вещества, които ускоряват химичните реакции в клетката. Огромната роля на ензимите в организма. Те могат да увеличат скоростта на реакцията повече от десет пъти. Това е просто необходимо за нормалното функциониране на клетката. А ензимите участват във всяка реакция.

Ензимите се намират в тялото на всички живи същества, включително и на най-примитивните микроорганизми. Ензимите, поради своята каталитична активност, са много важни за нормалното функциониране на нашите телесни системи.

Ключови ензими в тялото

Жизнената активност на човешкото тяло се основава на хиляди химични реакции, протичащи в клетките. Всеки от тях се осъществява с участието на специални ускорители - биокатализатори или ензими.

Ензимите действат като катализатори в почти всички биохимични реакции, протичащи в живите организми. До 2013 г. са описани повече от 5000 различни ензими

Съвременната наука познава около две хиляди биокатализатори. Нека се спрем на т.нар ключови ензими . Те включват най-важните биокатализатори за живота на тялото, чието „счупване“ по правило води до появата на заболявания. Стремим се да отговорим на въпроса как действа този ензим в здравото тяло и какво се случва с него в процеса на заболяването на човека?

Известно е, че най-важните биополимери, които са в основата на всички живи същества (всички компоненти на клетките на нашето тяло и всички ензими са изградени от тях), са с протеинова природа. От своя страна протеините се състоят от прости азотни съединения - аминокиселини, свързани помежду си с химични връзки - пептидни връзки. В тялото има специални ензими, които разграждат тези връзки чрез добавяне на водни молекули (реакция на хидролиза). Такива ензими се наричат ​​пептидни хидролази. Под тяхно влияние химичните връзки между аминокиселините в белтъчните молекули се разкъсват и се образуват фрагменти от белтъчни молекули - пептиди, състоящи се от различен брой аминокиселини. Пептидите, които имат висока биологична активност, могат дори да причинят отравяне на тялото. В крайна сметка, когато са изложени на пептидни хидролази, пептидите или губят, или значително намаляват своята биологична активност.

През 1979 г. професор В. Н. Орехович и неговите ученици успяват да открият, изолират в чист вид и подробно да изучат физичните, химичните и каталитичните свойства на една от пептидните хидролази, неизвестна досега на биохимиците. Сега той е включен в международния списък под името ензим карбоксикатепсин. Изследванията ни доближиха до отговора на въпроса: защо е необходим карбоксикатепсин? здраво тялои какво може да се случи в резултат на определени промени в структурата му.

Оказа се, че карбоксикатепсинът участва както в образуването на пептида ангиотензин В, който повишава кръвното налягане, така и в разрушаването на друг пептид, брадикинин, който, напротив, има свойството да понижава кръвното налягане.

Така карбоксикатепсинът се оказва ключов катализатор, участващ във функционирането на една от най-важните биохимични системи на тялото – системата за регулиране на кръвното налягане. Колкото по-активен е карбоксикатепсинът, толкова по-висока е концентрацията на ангиотензин Р и по-ниска концентрация на брадикинин, което от своя страна води до повишаване на кръвното налягане. Не е изненадващо, че при хора, страдащи от хипертония, активността на карбокси-катепсин в кръвта се повишава. Определянето на този показател помага на лекарите да оценят ефективността на мерките за лечение и да предскажат хода на заболяването.

Възможно ли е да се инхибира действието на карбоксикатепсин директно в човешкото тяло и по този начин да се постигне намаляване на кръвното налягане? Изследванията, проведени в нашия институт, показват, че в природата съществуват пептиди, които са способни да се свързват с карбоксикатепсин, без да се подлагат на хидролиза, като по този начин го лишават от способността да изпълнява присъщата си функция.

В момента се работи по синтеза на изкуствени блокери (инхибитори) на карбоксикатепсин, които се предполага, че се използват като нови терапевтични средства за борба с хипертонията.

Други важни ключови ензими, участващи в биохимичните трансформации на азотни вещества в човешкото тяло, включват аминооксидази. Реакциите на окисление на така наречените биогенни амини, които включват много химични предаватели на нервни импулси - невротрансмитери, не могат да протичат без тях. Разпадането на аминооксидазите води до нарушения на функциите на централната и периферната нервна система; Химическите блокери на аминооксидазите вече се използват в клиничната практика като терапевтични средства, например при депресивни състояния.

В процес на учене биологични функцииаминооксидазите успяха да открият своето неизвестно преди това свойство. Оказа се, че определени химически промени в молекулите на тези ензими са съпроводени с качествени промени в техните каталитични свойства. Така моноаминооксидазите, които окисляват биогенни моноамини (например добре известните невротрансмитери норепинефрин, серотонин и допамин), частично губят присъщите си свойства след третиране с окислители. Но го намират качествено нова способностунищожават диамини, някои аминокиселини и аминозахари, нуклеотиди и други азотни съединения, необходими за живота на клетките. Освен това е възможно да се трансформират моноаминооксидазите не само in vitro (т.е. в случаите, когато изследователите експериментират с пречистени ензимни препарати), но и в тялото на животно, в което предварително са симулирани различни патологични процеси.

В клетките на човешкото тяло моноаминооксидазите са включени в биологични мембрани - полупропускливи прегради, които служат като клетъчни мембрани и разделят всяка от тях на отделни отделения, където протичат определени реакции. Биомембраните са особено богати на лесно окисляеми мазнини, които са в полутечно състояние. Много заболявания са придружени от натрупване на излишни количества продукти от окисляване на мазнините в биомембраните. Прекомерно окислени (преокислени), те нарушават нормалната пропускливост на мембраните и нормална работаензими, включени в състава им. Тези ензими включват моноаминооксидази.

По-специално, по време на радиационно увреждане, мазнините се преокисляват в биомембраните на клетките на костния мозък, червата, черния дроб и други органи, а моноаминооксидазите не само частично губят своята полезна активност, но и придобиват качествено ново свойство, което е вредно за тяло. Те започват да унищожават жизненоважните за клетката азотни вещества. Свойството на моноаминооксидазите да трансформират своята биологична активност се проявява както в експерименти с пречистени ензимни препарати, така и в жив организъм. Освен това се оказа, че терапевтичните средства, използвани в борбата с радиационните увреждания, също предотвратяват развитието на качествени промени в ензимите.

Това много важно свойство - обратимостта на трансформацията на моноаминооксидазите - беше установено в експерименти, по време на които изследователите се научиха не само да предотвратяват трансформацията на ензими, но и да елиминират нарушенията, връщайки функциите на катализаторите към нормалното и постигайки определен терапевтичен ефект. .

Засега говорим за опити върху животни. Днес обаче има всички основания да се смята, че активността на аминооксидазите също се променя в човешкото тяло, по-специално при атеросклероза. Ето защо, изследването на свойствата на аминооксидазите, както и на химичните вещества, които могат да се използват за повлияване на тяхната активност в човешкото тяло за терапевтични цели, в момента продължава с особено упоритост.

И един последен пример. Добре известно е каква важна роля играят въглехидратите в живота на нашето тяло, а оттам и ключови ензими, които ускоряват техните биохимични трансформации. Такива катализатори включват ензима гама-амилаза, открит в нашия институт; участва в разграждането на химичните връзки между молекулите на глюкозата (от тях са изградени сложни молекули на гликоген). Вродената липса или дефицит на гама-амилаза води до нарушаване на нормалните биохимични трансформации на гликоген. Съдържанието му в клетките на жизненоважните органи на детето се увеличава, те губят способността си да изпълняват присъщите си функции. Всички тези промени характеризират тежко заболяване - гликогеноза.

Други ензими също участват в биохимичните трансформации на гликогена.

Техният вроден дефицит също води до гликогеноза. За да се разпознае своевременно и точно от какъв тип гликогеноза страда детето (и това е важно за избора на метод на лечение и прогнозиране на хода на заболяването), се извършват изследвания на активността на редица ензими, включително гама-амилаза. необходимо. Методите за диференциална лабораторна химична диагностика на гликогенозата, разработени в Института по биологична и медицинска химия на Академията на медицинските науки на СССР през 70-те години, все още се използват в клиничната практика.

Според професор В.З. ГОРКИНА